연구
- “단백질이 생체분자를 인식하고 결합하는 기작을 규명해 50년 동안의 수수께끼 풀었다” -
- 생명현상의 이해와 효능이 높은 치료제 개발에 활용 가능성 기대 -
우리 학교 생명과학과 김학성 교수가 서울대학교 물리학과 홍성철 교수와 공동으로 단백질이 생체 내 분자를 인식하고 결합하는 메커니즘을 규명했다.
연구 결과는 생명과학분야의 권위지인 ‘네이처 케미컬 바이올로지(Nature Chemical Biology)’ 3월 18일자 온라인 판에 발표됐다.
단백질이 생체분자를 인식하고 결합하는 메카니즘을 밝혀낸 이번 연구로 인해 단백질의 조절기능을 보다 정확하게 파악할 수 있게 돼 앞으로 복잡한 생명현상을 이해하는데 핵심적인 역할을 할 것으로 기대된다.
이와 함께 단백질의 생체분자 인식은 각종 질병의 발생과도 밀접하게 연관돼 있어 향후 효능이 높은 치료제 개발에도 기여할 것으로 전망된다.
핵산, 단백질 등으로 알려진 생체분자는 생물체를 구성하거나 생물의 구조, 기능, 정보전달 등에도 꼭 필요한 물질이다.
특히, 단백질은 생체분자를 특이적으로 인지하고 결합하면서 모든 생명현상을 조절해 생명현상을 유지하는데 가장 중요한 역할을 한다. 단백질의 생체분자 인식에 오류가 발생하면 비정상적 현상으로 각종 질병이 유발되기도 한다.
연구팀은 단백질이 다양한 구조를 갖는데 구조적으로 가장 안정한 ‘열린 구조’와 상대적으로 불안정한 ‘부분 닫힘 구조’를 반복한다는 점에 주목했다.
김 교수 연구팀은 단백질의 생체분자 인식 메커니즘을 설명하기 위해 생체분자가 결합하면서 단백질의 구조가 변하는 현상을 단 분자 수준에서 실시간으로 분석했다.
연구결과 생체분자는 가장 안정된 구조의 단백질을 주로 선호하며 결합과 동시에 단백질을 가장 에너지 수준이 낮은 안정된 구조로 변화시킨다는 사실을 세계 최초로 규명했다.
이와 함께 생체분자는 불안정한 ‘부분 닫힘 구조’에도 결합해 단백질 구조를 변화시킨다는 사실도 밝혀냈다.
연구팀의 이번 결과는 단백질의 생체분자 인식 메커니즘을 설명하기 위해 현재까지 제안된 모델인 단백질이 생체분자와 결합하면서 구조가 변한다는 ‘유도형 맞춤 모델’과 단백질의 다양한 구조 중에서 최적의 하나만을 선택적으로 인지한다는 ‘구조 선택 모델’에 대해 처음으로 실험을 통해 완벽히 입증해 낸 것으로 학계는 평가하고 있다.
김학성 교수는 이번 연구에 대해 “생체분자가 존재하는 경우 단백질의 구조 전환 속도가 변하는 현상을 단 분자 수준에서 분석해 단백질의 생체분자 인식 메카니즘을 처음으로 직접 증명한 것”이라며 “생물 교과서에 50년 동안 가설로만 인식되어지던 것을 세계 최초로 실험으로 증명해 풀리지 않을 것만 같았던 수수께끼를 풀어냈다”고 의의를 밝혔다.
그림1. 열린 구조와 부분적으로 열린 구조를 갖고 있는 단백질이 생체분자를 인지하고 결합하는 양상
그림2. 단백질의 다양한 구조 중에서 가장 안정한 상태인 열린 구조(open form)에 생체분자(ligand) 가우선적으로 결합해 더욱 안정한 완전히 닫힌 구조(closed form)로 변함. 또한 단백질의 불안정한 구조(partially closed form)에도 생체분자가 결합해 완전히 닫힌 구조로 변하게 함.
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연구 AI로 오랜 난제인 유전자 기능 규명 전략 제시
“유전자는 알지만 기능은 모른다”는 미생물 연구의 오랜 난제를 해결하기 위해, 공동연구진이 인공지능(AI) 기반 미생물 유전자 기능 발견의 속도를 크게 높일 수 있는 최신 연구 전략을 제시했다. 우리 대학은 생명화학공학과 이상엽 특훈교수 연구팀이 UCSD 생명공학과 버나드 폴슨(Bernhard Palsson) 교수와 함께 AI를 활용해 미생물 유전자 기능 발견을 획기적으로 가속할 수 있는 최신 연구 접근법을 체계적으로 정리·분석한 리뷰논문을 발표했다고 12일 밝혔다. 2000년대 초 전장 유전체 해독 기술이 본격화되며 생명체의 유전자 구성을 완전히 규명할 수 있을 것이라는 기대가 컸다. 그러나 20년이 지난 지금도 미생물 유전체 내 상당수 유전자는 어떤 역할을 하는지 밝혀지지 않은 상태다. 유전자 결실 실험, 발현량 조절, 시험관 내 활성 측정 등 다양한 실험이 시도돼 왔지만 ▲ 대규모 실험의 한계 ▲ 복잡한 생물학적 상호작용 ▲ 실험실 결
2026-01-12 -
연구 콧속에 뿌렸더니 호흡기 바이러스 잡았다
독감이나 코로나19처럼 종류가 다양하고 변이가 빠른 호흡기 바이러스는 백신만으로 완벽히 막기 어렵다. 우리 대학 연구팀이 이 문제를 해결하기 위해 기존 인터페론-람다 치료제가 지녔던 ‘열에 약하고 코 점막에서 금방 사라지는’ 한계를 AI 기술로 극복한 비강(콧속) 투여형 항바이러스 플랫폼을 개발하는데 성공했다. 우리 대학은 생명과학과 김호민 교수, 정현정 교수, 의과학대학원 오지은 교수 공동 연구팀이 AI로 인터페론-람다 단백질을 안정적으로 재설계하고, 이를 비강 점막에 잘 확산하고, 오래 머물게 하는 전달 기술과 결합해 다양한 호흡기 바이러스를 범용적으로 예방할 수 있는 기술을 구현했다고 15일 밝혔다. 인터페론-람다(IFN-λ)는 우리 몸이 바이러스 감염을 막기 위해 스스로 만드는 선천면역 단백질로, 감기·독감·코로나19와 같은 호흡기 바이러스 차단에서 중요한 역할을 한다. 하지만 이를 치료제로 만들어 비강에 투여
2025-12-15 -
연구 mRNA 치료제 부작용 억제..뇌졸증·암 면역치료 적용 기대
코로나19 백신으로 널리 알려진 mRNA는 사실 ‘치료제’가 아니라, 우리 몸에 바이러스 단백질의 설계도를 전달해 필요한 단백질을 만들게 하는 기술이다. 최근에는 암·유전병 치료로 활용 범위가 넓어지고 있지만, mRNA 치료제는 투여 직후 단백질이 한꺼번에 과도하게 생성되는 특성 때문에 폐색전증·뇌졸중·혈전증·자가면역질환 등 심각한 부작용을 일으킬 수 있었다. 이를 조절할 기술이 꾸준히 필요했지만, 마땅한 해결책은 없었다. 우리 대학은 화학과 전용웅 교수 연구팀이 mRNA가 단백질을 만드는 시작 시점과 속도를 조절할 수 있는 새로운 전략을 제시했다고 1일 밝혔다. 이 방법을 사용하면 환자의 상태에 맞게 단백질이 만들어지는 속도를 조절할 수 있어 더 안전한 치료가 가능해진다. 이번 기술은 mRNA 치료제의 부작용을 근본적으로 줄여줄 뿐 아니라, 뇌졸중·암·면역질환 같은 정밀한 단백질
2025-12-01 -
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2025-11-16 -
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2025-11-10